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1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
-Estructura primaria
-Estructura secundaria
-Estructura terciaria
-Estructura cuaternaria
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
En la estructura primaria intervienen enlaces covalentes y enlaces peptídicos que se dan entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido.
En la estructura secundaria diferenciamos entre:
-Estructura en α-hélice en la que intervienen enlaces covalentes, peptídicos y enlaces de hidrógeno intracatenarios que se dan entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -CO del cuarto aminoácido siguiente.
-Estructura de la hélice de colágeno en la que intervienen enlaces covalentes, peptídicos y enlaces débiles de hidrógeno.
-Conformación-β en la que intervienen enlaces covalentes, peptídicos y enlaces de hidrógeno intercatenarios.
En la estructura terciaria encontramos 1 enlace fuerte que es el enlace disulfuro, y cuatro enlaces débiles que son los enlaces de hidrógeno, las interacciones iónicas, las fuerzas de Van der Walls y las interacciones hidrofóbicas.
En la estructura cuaternaria intervienen enlaces covalentes, peptídicos y no covalentes entre las cadenas polipeptídicas.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
La estructura que caracteriza a las α-queratinas es la estructura secundaria, concretamente, la α-hélice.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
-Solubilidad: causada por la presencia de aminoácidos con radicales polares. Estos forman enlaces de hidrógeno con el agua de forma que quedan rodeados de agua impidiendo que se puedan a unir a otros radicales, y así es como permanecen solubles. De lo contrario, precipitarían. Los cambios en el pH influyen sobre esta propiedad. No se da en las proteínas filamentosas, ya que son insolubles en agua.
-Capacidad amortiguadora: las proteínas están compuestas por aminoácidos por lo que tienen un comportamiento anfótero. Debido a ello las proteínas disueltas neutralizan las variaciones del pH del medio, es decir, son disoluciones tampón.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
-Reserva: la clara del huevo o la caseína de la leche cumplen esta función almacenando aa para luego utilizarlos como nutrientes.
-Hormonal: cumplen esta función aquellas proteínas que regulan el metabolismo o la reproducción. Por ejemplo, la insulina que disminuye la glucosa en sangre o el glucagón cuya función es antagónica a la de la insulina.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
Consiste en la pérdida de la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria debido a la rotura de los enlaces que las mantienen.
La ruptura de los enlaces puede ser producida por cambios en el PH, variaciones de temperatura, alteraciones en la concentración salina del medio o agitación molecular.
Cuando una proteína se desnaturaliza precipita y ya no puede realizar funciones de tipo enzimático, transportador u hormonal.
Como la desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, en algunas proteínas puede revertirse el proceso y que recuperen su estructura, este hecho recibe el nombre de renaturalización.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Que un aminoácido sea anfótero significa que puede actuar como un ácido o como una base en disolución acuosa. Debido a este comportamiento anfótero, los aminoácidos mantienen constante el pH del medio (efecto amortiguador o efecto tampón).